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Criomicroscopía, ¿qué es y por qué ganó el Nobel?  

Los ganadores del Nobel de Química desarrollaron esta técnica que ha revolucionado los estudios de proteínas al permitir tener imágenes de su comportamiento molecular en un nivel que antes era imposible. Investigadores de la UNAM te dicen cómo funciona.
Redacción
04 octubre 2017 14:52 Última actualización 04 octubre 2017 15:19
La ‘fotografía’ molecular ganadora Nobel de Química. (Reuters)

La ‘fotografía’ molecular ganadora Nobel de Química. (Reuters)

Cuando se comenzó a sospechar que el zika estaba relacionado con los casos de microcefalia en Brasil, científicos descifraron rápidamente la estructura del virus usando una técnica llamada criomicroscopía electrónica, la cual fue galardonada con el Premio Nobel de Química 2017.

Rosario Muñoz Clares y Lilian González Segura, investigadoras de la Facultad de Química de la UNAM, explicaron que el premio concedido a Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson es más que merecido, pues su técnica ha revolucionado los estudios de proteínas al permitir tener imágenes de su comportamiento molecular en un nivel que antes era imposible.

“Se abre un amplio horizonte para conocer más a fondo la estructura de las proteínas, que hasta ahora no eran fáciles de abordar con lo que teníamos. Estudiarlas y conocer su estructura a nivel atómico a detalle ahora es posible”, señaló Muñoz Clares, responsable del Laboratorio de Estructura, Función y Evolución de Proteínas.

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NOBEL DE QUÍMICA 2017

 

Nobel de Química 2017. (Reuters)

Esto tiene múltiples aplicaciones, pues puede contribuir al desarrollo de fármacos y vacunas, así como al mejoramiento de productos agrícolas, entre otras funciones.

Antes de esta técnica existían dos métodos para estudiar a nivel atómico las estructuras moleculares: los equipos de resonancia magnética nuclear, con los que las proteínas se pueden conocer en cuatro dimensiones, pero con una limitante en su tamaño; y la cristalografía, que muestra con gran detalle moléculas pequeñas, pero al tratar de estudiar proteínas como las encargadas de la fotosíntesis, la cantidad de arreglos atómicos en su interior hacía imposible la tarea.

Desde 1975, Joachim Frank, investigador de la Universidad de Columbia, desarrolló un método para procesar imágenes; así, en el microscopio electrónico se podía obtener la estructura tridimensional de las moléculas. Cinco años después, Dubochet, especialista de la Universidad de Lausanne, pudo mantener la forma natural de la molécula en una gota de agua congelada.

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Nobel de Química 2017. (Especial)

Finalmente, Henderson, de la Universidad de Cambridge, logró en 1990 generar la imagen tridimensional de una proteína con una resolución atómica, probando que la técnica tenía gran potencial, pues capta a la molécula en su comportamiento dentro de la célula.

“Si uno conoce bien la estructura y cómo está su arreglo atómico, entonces puede manipular directamente sobre algún sitio que nos interese”, añadió González Segura, investigadora del mismo laboratorio de la UNAM.

Entre las aplicaciones más relevantes que pudiera tener esta técnica se encuentra el estudio para saber cómo ataca la salmonella a la célula; caracterizar proteínas que ofrecen resistencia a la quimioterapia y antibióticos; el análisis de complejos moleculares que alteran el ciclo circadiano, o bien, capturar las reacciones de las proteínas fotosintéticas ante la luz.

Finalmente, Muñoz Clares subrayó que la técnica de criomicroscopía electrónica, como muchas otras en el mundo, tiene una limitante económica, pues es necesario comprar equipos especializados, o establecer convenios para aprovechar los que ya existen en el extranjero.

“Son aditamentos muy costosos. Se necesitarían apoyos para tenerlos y para entrenar a los nuevos estudiantes en estas novedosas técnicas, que son el futuro”.

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